isolar segmento (Thr386-Glu423) |
Observe como as cadeias polipeptídicas são paralelas.
Vamos visualizar
a estrutura atômica do segmento proteico ao lado.
visualizar estrutura atômica |
Para facilitar
o estudo, vamos visualizar apenas os trechos de folha-beta
.
desaparecer trechos de estrutura não-regular |
Vamos colorir
o esqueleto de cinza.
colorir esqueleto (cinza) |
Vamos visualizar
apenas a parte central do segmento para estudar algumas características
dessa estrutura secundária.
isolar segmento (Tyr394-Trp398) |
colorir todos os C-alfa (verde) do segmento |
Gire o peptídeo
à vontade e tente alinhar o esqueleto de tal forma que as cadeias
laterais (em laranja)
fiquem de ambos os lados do esqueleto.
Lembre-se
que os C-alfa estão
coloridos de verde .
Olhando para os C-alfa ,
note que as cadeias laterais dos aminoácidos se alternam, uma para
cada lado do esqueleto (em cinza).
Tal distribuição de cadeias laterais ocorre porque os ângulos
de torção apresentam regularidade, fazendo com que o esqueleto
fique "ondulado" ou "pregueado", daí o nome folha-beta
pregueada. Veja figura.
Verifique que
a mesma regularidade é observada no esqueleto do segmento menor.
visualizar segmento menor (His391-Phe389) |
Você
pode alinhar os esqueletos dos dois segmentos e verificar que ambos possuem
regularidade no esqueleto.
A visualização
é mais fácil sem as cadeias laterais dos aminoácidos.
desaparecer cadeias laterais dos aminoácidos |
Vamos agora
visualizar as pontes de hidrogênio que mantêm a estrutura da
folha-beta .
Como as pontes
de hidrogênio se formam entre o átomo de hidrogênio
ligado ao N do esqueleto de um aminoácido e o par de elétrons
não-ligantes do oxigênio de outro aminoácido, vamos
visualizar esses átomos.
colorir átomos de oxigênio (em vermelho) |
Os átomos
hidrogênios foram suprimidos do modelo por questões técnicas.
colorir átomos de nitrogênio (N-H, em azul) |
mostrar pontes de hidrogênio (em amarelo) |
Clique abaixo
para ver a estrutura plana das pontes de hidrogênio em uma folha-beta.
mostrar estrutura plana da folha-beta |
Uma forma bastante
comum de representar folha-beta é
através de setas (cartoons):
representar como cartoons |
Nesse tipo
de representação, a direção da seta indica
o sentido do N para o C-terminal, ou seja, do primeiro ao último
aminoácido.
Observe que
no segmento ao lado as setas são opostas. Esse tipo de folha-beta
é chamado de anti-paralela .
Em proteínas
também são encontradas folhas-beta
paralelas. No entanto, esse segundo tipo
é bem menos frequente e provavelmente por ser menos estável
que o primeiro.
Vamos voltar
agora ao domínio de folha-beta com
que iniciamos esse estudo:
reconstruir o domínio (Thr386 a Ser535) |
Observe a quantidade de pontes de hidrogênio que mantêm a coesão do esqueleto proteico. Você pode verificar também que toda a estrutura é anti-paralela .
Você
também observa que a estrutura formada não é perfeitamente
paralela, mas levemente torcida. Essa torção é devida
às interações entre os resíduos de aminoácidos.
Folhas-beta
são comumente encontradas com essa
estrutura (formando uma "bola" com fitas anti-paralelas) que é bastante
estável (estrutura energeticamente mais favorável).