Cerca de metade de uma proteína globular é composta por estrutura secundária (alfa-hélices e folhas beta pregueadas). A outra metade é composta de estrutura não-regular. Na verdade a estrutura destes segmentos peptídicos não apresenta um padrão repetitivo.

Ao lado, os segmentos com estrutura não-regular estão representados em branco. Observe que de fato não há regularidade nestes segmentos.

Note que quase todos os segmentos encontram-se entre trechos de estrutura regular.
 
 ver exemplos (em verde)

Nas proteínas, é comum ocorrer, nas regiões de estrutura não-regular, trechos conhecidos como voltas, que causam mudança de sentido da cadeia polipeptídica. Estas voltas são mantidas por pontes de hidrogênio e são, portanto, estruturas estáveis.
 
 ver voltas (em vermelho , pontes de hidrogênio em amarelo

Entre regiões em folhas beta pregueadas também há um tipo de volta responsável pelo anti-paralelismo das folhas (veja as setas que indicam sentidos opostos). Estas voltas são chamadas de dobras beta .
 
 ver exemplo de dobra beta (em vermelho

As dobras beta também são mantidas por pontes de hidrogênio.
 
 ver pontes de hidrogênio em (amarelo) estruturando uma dobra beta